Представим себе смесь бензина и кислорода. Реакция между этими двумя веществами с термодинамической точки зрения возможна, но она не пойдет без затраты некоторого количества энергии, поступившей, например, в форме простой искры. Энергия, необходимая для того, чтобы заставить субстраты вступить в реакцию, называется энергией активации [Е_а]. Чем больше требуемая энергия активации, тем ниже скорость реакции при данной температуре. Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации, которая требуется для того, чтобы могла произойти реакция (рис. 6.1). Они повышают общую скорость реакции, не изменяя в сколько-нибудь значительной степени температуру, при которой эта реакция протекает.

Рис. 6.1. Энергетические барьеры катализируемой и некатализируемой реакций (см. также приложение 1)

Фермент, соединяясь с субстратом, образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс (рис. 6.2). В таком комплексе шансы на то, что реакция произойдет, значительно возрастают. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на продукт (или продукты) и фермент. Фермент в реакции не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до нее, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата:

Рис. 6.2. А. Схематическое изображение фермент-субстратного комплекса (субстрат присоединяется к ферменту в активном центре последнего). Б. Положение аминокислотных остатков, образующих активный центр фермента, в первичной структуре ферментного белка

6.1.1. Механизм действия ферментов

6.1.1. Механизм действия ферментов

Результаты тщательных исследований показали, что молекулы большинства ферментов во много раз больше, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент, и что в контакт с субстратом в фермент-субстратном комплексе вступает лишь очень небольшая часть молекулы фермента — обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Эту ее часть называют активным центром фермента. Именно здесь происходит связывание субстрата или субстратов (рис. 6.2). Роль остальных аминокислотных остатков, составляющих основную массу фермента, состоит в том, чтобы обеспечить его молекуле правильную глобулярную форму, которая, как мы увидим далее, очень важна для того, чтобы активный центр фермента мог работать наиболее эффективно (рис. 6.3).