Рис. 6.3. (отв.). Активность каталазы, расщепляющей пероксид водорода при различных рН

Оптимум рН для фермента равен 6,00. При рН от 4 до 6 ионизируемые группы активного центра изменяются таким образом, что активный центр начинает более эффективно взаимодействовать и связываться с субстратом. При изменении рН от 6 до 8 происходит обратный процесс.

6.4. Увеличение концентрации субстрата приводит к тому, что вероятность попадания в активный центр оказывается больше у молекул субстрата, чем у молекул ингибитора.

6.5. Увеличение концентрации субстрата не влияет на общую скорость реакции, так как нет конкуренции за активный центр. Ингибирование, таким образом, необратимо.

6.6. а) В различных частях фермента расположены два центра: активный центр, связывающийся с веществом А, и другой центр, специфичный для связывания с X.

б) 1) X может ингибировать е₁ и только в этом случае возможно образование продукта S по пути A-S. Эта ситуация сохраняется вплоть до исчерпания запасов X.

2) X мог бы ускорить каталитическую активность е₅, вновь увеличивая образование S за счет X.

в) Ингибирование продуктом реакции.

г) Специфичность ферментов обусловливает тот факт, что на каждом этапе метаболического пути требуются свои ферменты. Это обеспечивает точную регуляцию обмена.

6.7. 1) Все они являются белками и синтезируются живыми организмами.

2) Они катализируют химические реакции, понижая энергию активации, необходимую для того, чтобы реакция началась.

3) Для протекания ферментативной реакции требуется очень небольшое количество фермента.

4) В конце реакции фермент остается неизмененным.

5) Каждый фермент специфичен и имеет активный центр, в котором фермент и субстрат, временно объединяясь, образуют фермент-субстратный комплекс. В результате диссоциации этого комплекса продукт высвобождается.

6) Ферменты работают лучше всего при оптимальных значениях рН и оптимальных температурах.